Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

a.Suhu (Temperatur)

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh suhu. Enzim pada suhu 0°C tidak aktif, akan tetapi juga tidak rusak. Jika suhu dinaikkan sampai batas optimum, aktivitas enzim semakin meningkat. Jika suhu melebihi batas optimum, dapat menyebabkan denaturasi protein yang berarti enzim telah rusak. Suhu optimum untuk aktivitas enzim pada manusia dan hewan berdarah panas ± 37°C, sedangkan pada hewan berdarah dingin ± 25°C. Hubungan antara suhu dengan kecepatan reaksi (enzimatis) dijelaskan dalam Gambar 2.6 di samping.

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

b.pH (Derajat Keasaman)

Enzim mempunyai pH optimum yang dapat bersifat asam maupun basa. Sebagian besar enzim pada manusia mempunyai pH optimum antara 6–8, misalnya enzim tripsin yang mendegradasi protein. Namun, ada beberapa enzim yang aktif pada kondisi asam, misalnya enzim pepsin.

Perubahan pH dapat mempengaruhi efektivitas sisi aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim-substrat. Selain itu, perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi sehingga menurunkan aktivitas enzim. Grafik hubungan antara pH dengan kecepatan reaksi dapat dilihat pada Gambar 2.7.

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enjim

c.Konsentrasi Enzim

Pada umumnya konsentrasi enzim  berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Hal ini berarti penambahan konsentrasi enzim mengakibatkan kecepatan reaksi meningkat hingga dicapai kecepatan konstan. Kecepatan konstan tercapai apabila semua substrat sudah terikat oleh enzim. Perhatikan grafik pada Gambar 2.8 di atas.

d.Zat-zat Penggiat (Aktivator)

Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim. Misalnya, garam-garam dari logam alkali dalam kondisi encer (2%–5%) dapat memacu kerja enzim. Demikian pula dengan ion logam Co, Mg, Ni, Mn, dan Cl. Akan tetapi, mekanisme kerja zat penggiat ini belum diketahui secara pasti.

e.Zat-Zat Penghambat (Inhibitor)

Beberapa zat kimia dapat menghambat aktivitas enzim,misalnya garam-garam yang mengandung merkuri (Hg) dan sianida. Dengan adanya zat penghambat ini, enzim tidak dapat berikatan dengan substrat sehingga tidak dapat menghasilkan suatu produk.

Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat penghambat atau inhibitor dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau secara tetap. Inhibitor enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.

1) Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.

2) Inhibitor nonkompetitif

Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam ludah.

Artikel Yang Mungkin Berkaitan dengan:

  1. Peran Protein dalam Organisme Hidup
  2. Pengertian dan Sifat Sitokinin
  3. Pengertian Atrofi Otak
  4. Gangguan Endokrin pada Anak
  5. Pengertian Rambut
Update: 2 May, 2013

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *

You may use these HTML tags and attributes: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <strike> <strong>